据New Atlas报道，聚集在大脑中的错误折叠的蛋白质团块被认为与帕金森病等神经退行性疾病有关。现在，新发现的纳米抗体显示有希望破坏这些团块的结构，有可能导致该疾病的新疗法。

该研究中心的蛋白质被称为α-突触核蛋白，它被认为在大脑中发挥着重要作用，但它可以不正确地折叠并结成所谓的路易体。这些可以影响神经元的功能，甚至开始杀死它们，并与帕金森病等神经系统疾病有关联。

对帕金森病的大部分研究都集中在这些路易体上，揭露了这种蛋白质的“双重生活”，即这些团块在进入大脑之前是如何在肠道中形成的，甚至是一种自身免疫性疾病。其他团队已经用人工酶或精制肽瞄准了路易体，并取得了有希望的结果。

在新研究中，约翰斯·霍普金斯大学医学院和密歇根大学安娜堡分校的研究人员调查了使用纳米抗体来分解路易体的情况。纳米抗体是抗体蛋白的较小版本，它被免疫系统用来追踪病原体。它们较小的尺寸使它们能够挤过脑细胞膜，在那里它们可以结合并分解α-突触核蛋白团块。

通常情况下，这些纳米抗体会在细胞内分解，因此研究小组对它们进行了设计，使其缺乏某些容易受到这一过程影响的化学键。他们发现，这使纳米抗体保持稳定，而不会降低它们与α-突触核蛋白团块结合的能力。

在测试了七个版本的纳米抗体后，研究人员确定了一个名为PFFNB2的纳米抗体为最佳候选。在活体脑细胞和小鼠组织的测试中，PFFNB2被发现是稳定的，并与蛋白质团块强烈结合，有效地将它们分解。

该研究的共同第一作者Ramhari Kumbhar说：“令人震惊的是，我们诱导PFFNB2在大脑皮层中表达，它阻止了α-突触核蛋白团块向小鼠大脑皮层扩散，该区域负责认知、运动、个性和其他高阶进程。”

重要的是，研究小组发现，这些纳米抗体只攻击α-突触核蛋白团块，而不是可能在脑细胞中发挥重要功能的单个分子。

该研究的主要作者毛晓波说：“PFFNB2在日益复杂的环境中成功结合有害的α-突触核蛋白团块，这表明该纳米抗体可能是帮助科学家研究这些疾病并最终开发新疗法的关键。”